TUTORIAL DE AMINOACIDOS

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Péptidos y polipéptidos

De todas las posibles reacciones de los ácidos carboxílicos y las aminas, la reacción de formación de amidas es la más importante de los aminoácidos. Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amídico. Por ejemplo, el grupo carboxilato de la glicina se combina con un grupo amino protonado de la alanina para producir un dipéptido denominado glicilalanina.

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo sigma adoptan una disposición triangular plana.

Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace sigma pueden formar orbitales híbridos p. Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano. El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido. Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas. Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los C-alfa tetraédricos (con hibridación sp3), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp2.

Un dipéptido, es un compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico; puesto que este enlace une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas, los bioquímicos frecuentemente lo denominan enlace peptídico. Si el grupo amino de la glicina se une al grupo carboxilato de la alanina se forma un dipéptido diferente, la alanilglicina.

Los dipéptidos son los primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos. Éstos, son compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados.

Si usted observa las fórmulas anteriores, verá que el primer aminoácido tiene un átomo de carbono del carboxilo unido al átomo de carbono del nitrógeno del segundo aminoácido; éste es el enlace peptídico. En el primer aminoácido permanece un grupo amonio libre y en el segundo grupo aminoácido permanece un grupo carboxilato libre. Por convención, el aminoácido con un grupo amonio libre siempre se escribe del lado izquierdo y se denomina aminoácido N-terminal. En forma similar, el aminoácido con el grupo carboxilato libre se escribe en el lado derecho y se denomina aminoácido C-terminal. La misma convención se utiliza para los demás péptidos y polipéptidos.

El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. La unión peptídica tiene polaridad, dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). Por lo tanto, en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre; es el N-término o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre; es el C-término o término carboxilo.: Convencionalmente, las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término, dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa, y así sucesivamente hasta llegar al C-término. Cuando están formando parte de un polipéptido, los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos. En este caso de ejemplo R1, R2 y R3.

Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: en primer lugar, vemos que el enlace peptídico -CO-NH- es una estructura plana. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace, estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo. Los dos carbonos alfa se sitúan en trans- respecto al enlace peptídico, siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones). El plano determinado por los dos carbonos alfa, el grupo -CO- y el grupo -NH-, es decir, seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico.

Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso, los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans- unas con otras. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido. Para apreciar este particular, veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos.

Si asumimos que existen 20 aminoácidos en la naturaleza, ¿cuántos dipéptidos diferentes pueden existir? Puesto que cualquier aminoácido se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos, existen 20 posibilidades diferentes en el extremo N-terminal y 20 posibilidades diferentes en el extremo C-terminal. Por lo tanto pueden existir 20 x 20 o sea 400 dipéptidos diferentes en la naturaleza. Hay 203 o sea 8000 posibles tripéptidos, y 204 o sea 160000 posibles tetrapéptidos.

 

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