En la parte inferior puede observar un modelo interactivo de un fragmento de una cadena polipeptídica constituído por alanina.
La alanina se une covalentemente a otros aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Verifique los enlaces peptídicos para localizarlos.
Los electrones del doble enlace C=O del grupo carboxilo se deslocalizan, es decir que cambian de posición, haciendo que los enlaces peptídicos también tengan enlaces dobles parciales (enlaces de medio punto). Esto evita que el enlace peptídico gire.
Cada enlace peptídico tiene seis átomos en un plano. Verifica los planos para verlos.
El carbono alfa (Cα) en el centro de cada aminoácido se mantiene en la cadena principal mediante dos enlaces rotativos. Los ángulos diédricos (de torsión) de estos enlaces se denominan Phi y Psi (en letras griegas, φ y ψ). Use los botones de radio (parte superior del panel) para identificar los enlaces rotativos de la cadena principal y haga clic en los botones -20 ° y + 20 ° para verlos rotar.
Haga clic en el botón "Reset".
Las bolas que se muestran son mucho más pequeñas que los átomos que representan. Verifique van der Waals para ver los tamaños reales de los átomos. De hecho, la mayoría de las combinaciones de ángulos Phi y Psi son imposibles porque dos átomos no pueden ocupar el mismo espacio.
Haga click en los botones "van der Waals" y "Mostrar Roces" para ver dónde se superponen los átomos no enlazados directamente y, por lo tanto, en posiciones físicamente imposibles. (Esta simulación de modelo permite que dos átomos se superpongan, a diferencia de los átomos reales).
Haga clic en el botón "Blanco" para que los enfrentamientos sean más fáciles de ver. Gire Phi y Psi para encontrar combinaciones de ángulos donde no haya enfrentamientos.
A principios de la década de 1960, GN Ramachandran (Universidad de Madras, India) y sus colegas determinaron computacionalmente los ángulos phi y psi que evitan las los roces estéricos, tratando inicialmente los átomos simplemente como esferas rígidas. Mostraron que las combinaciones de ángulos permitidas físicamente (que evitan roces) corresponden en gran medida a las estructuras secundarias observadas en las proteínas: hélices alfa, láminas beta y giros.