Péptidos    Constructor de Cadenas y Giros

• El siguiente simulador computacional tiene como propósito mejorar la comprensión de cómo se produce el ensamble tridimensional de los aminoácidos, en la formación de la estructura helicoidal.
• Ingrese el valor del número de resíduos de alanina que usted desea en la cadena con los ángulos fi (φ) y psi (ψ) de la hélice.
• Se generará un modelo tridimensional a partir de las opciones dadas.
• También puede obtener un modelo tridimensional de los diferentes tipos de ganchos o giros de aminoáciddos seleccionando las opciones indicadas.

Para ampliar la información sobre los ganchos o giros se puede consultar el siguiente enlace.

En cada aminoácido, el Cα puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los dos enlaces peptídicos contiguos: los llamados φ (fi) y ψ (psi):

Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente definida cuando se conocen los valores de φ y de ψ para cada aminoácido.

En la estructura de un péptido o de una proteína, cada aminoácido presenta un valor de φ y otro de ψ determinados. Es el tamaño físico de los átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos fi(φ)y psi(ψ).

Cuando se representan los valores de fi (φ) y psi (ψ) de cada aminoácido se obtiene la gráfica de Ramachandran, en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los ángulos de torsión ya que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura.

Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la estructura β y hélice α.