Para más información sobre ángulos diedros en péptidos consulte:
simulador
de GuateQuímica de Estructura Primaria y Secundaria de Proteínas.
En cada aminoácido, el Cα puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los dos enlaces peptídicos contiguos: los llamados φ (fi) y ψ (psi):
el ángulo fi(φ) es la rotación en torno al enlace Cα-N el ángulo psi(ψ) es la rotación en torno al enlace C-Cα
Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente definida cuando se conocen los valores de φ y de ψ para cada aminoácido.
En la estructura de un péptido o de una proteína, cada aminoácido presenta un valor de φ y otro de ψ determinados. Es el tamaño físico de los átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos fi(φ)y psi(ψ).
Cuando se representan los valores de fi (φ) y psi (ψ) de cada aminoácido se obtiene la gráfica de Ramachandran, en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los ángulos de torsión ya que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura.
Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la estructura β y hélice α.