Instrucciones
Usted tiene las siguientes opciones en este simulador para moléculas pequeñas tanto inorgánicas como orgánicas.
- En la parte superior, aparecen los botones 2D y 3D para que pueda observar el modelo en dos o tres dimensiones.
- A continuación se presenta el modelo en dos o tres dimensiones.
- "Search" puede ser utilizado para buscar alguna molécula, escribiendo el nombre en inglés, por ejemplo al escribir, sulphuric acid (ácido sulfúrico).
- Color de fondo, sirve seleccionar el color del fondo del modelo en tres dimensiones.
- Acercar +, acerca el modelo.
- Acercar -, aleja el modelo.
- Girar X, Y, Z, para girar el modelo en tres dimensiones en los ejes x, y, z.
- Alambres, varillas y pelotas y varillas, para cambiar el modelo en tres dimensiones en esas representaciones.
- Energía, aparce en la parte superior la energía de la molécula en kJ/mol o kcal/mol.
- Minmizar por MMFF94, normalmente las estructuras iniciales que se crean en los simuladores poseen energías mucho mayores a las que tendría un objeto real, por esta razón, se utilizan algoritmos para calcular las posiciones y fuerzas originales, con el objetivo de minimizarlas y que sean más realistas.
- Arrastrar Minimizar, usted puede arrastrar un átomo, soltarlo y entonces el sistema hace un cálculo de minimización de energía.
- Simetría, muestra los planos de simetría en la molécula.
- Editar, puede editar la molécula agragando o quitando átomos y enlaces.
- Superficie VDW, la superficie de van der Waals de una molécula es una representación abstracta o modelo de esa molécula, que ilustra dónde, en términos muy generales, podría haber una superficie para la molécula en función de los cortes duros de los radios de van der Waals para átomos individuales, y representa una superficie a través de la cual la molécula podría concebirse interactuando con otras moléculas.
- PEM es el mapa de potencial electrostático.
- Carga parcial calcula la carga parcial de cada átomo.
- Tetraedros, para el caso que exista alguna átomo tetraédrico.
- Dipolos enlaces, para ver el los dipolos de todos los enlaces.
- Dipolo molecular, para ver el momento dipolar resultante de toda la molécula.
- Hibridación sp, sp2 y sp3, para ver la hibridacion del átomo de carbono.
- Anillo aromático, muestra los anillos aromáticos.
- Heteroátomo, muestra los heteroátomos en heterociclos.
- C quiral (nomenclatura R/S) y E/Z para isomería geométrica en alquenos, los descriptores R/S permiten indicar en un compuesto orgánico la configuración (la disposición espacial de los sustituyentes) de un carbono o centro quiral, estereocentro o centro estereogénico, que es el caso de un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes. Se añade R o S entre paréntesis como prefijo delante del nombre de la molécula orgánica. En caso de ser más de uno el centro estereogénico, separados por coma se indica el descriptor R o S de cada uno, precedido del número o localizador que identifica su posición.
- Invertir R/S, para cambiar la quiralidad.
- Nomenclatura E/Z en Alquenos, el sistema tradicional para nombrar los isómeros geométricos de un alqueno, en el que los mismos grupos están dispuestos de manera diferente, es nombrarlos como cis o trans. Sin embargo, es fácil encontrar ejemplos donde el sistema cis-trans no se aplica fácilmente.
- N electrones, O electrones y S electrones, para ver los electrones libres del nitrógeno, oxígeno y azufre.
- C primario, C secundario, C terciario, C cuaternario, identifica la clasificación de los átomos de carbono.
- Dadores y aceptores de puentes de hidrógeno, señala los átomos que pueden dar o aceptar puentes de hidrógeno
- Botón 2D, cuando escoge el botón 2D, la aplicación tiene su propio menú y quedan inhabilitados todos los botones 3D.
Aminoácidos
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La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte aminoácidos, que son los llamados aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas.
La estructura de los aminoácidos proteicos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono saturado, que recibe el nombre de carbono alfa-, sustituido por:
- Un grupo amino, -NH2, que aparece como su forma protonada -NH3+
- Un grupo carboxilo, -COOH, que aparece como su forma disociada -COO-.
- Un hidrógeno, -H
- Una cadena lateral, que es la que distingue unos aminoácidos de otros.
- Obsérvese que tanto el grupo amino como el carboxilo aparecen ionizados; amino como -NH3+ y carboxilo como -COO-.
Unidos al átomo de carbono alfa de los aminoácidos hay cuatro grupos diferentes. Por lo tanto, el carbono alfa es un átomo de carbono quiral en todos los aminoácidos excepto en el aminoácidos más sencillo, la glicina, la cual tiene un segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al átomo de carbono alfa.
Los aminoácidos difieren en los grupos R unidos al átomo de carbono alfa. Estos grupos R generalmente se conocen como cadenas laterales de los aminoácidos. La mayoría de los seres vivos contienen aproximadamente 20 aminoácidos, más algunos derivados de estos.
Guía de Estudio
🔬 Guía de Estudio: Aminoácidos: Estructura y Función Proteica 🔬
Este material explora la estructura fundamental de los aminoácidos, los monómeros esenciales de las proteínas. Detalla los veinte aminoácidos proteicos, las modificaciones postraduccionales, y la existencia de aminoácidos no proteicos. Se profundiza en la composición del carbono alfa y la importancia de la cadena lateral (grupo R) en la diferenciación de cada aminoácido. Finalmente, se destaca la quiralidad del carbono alfa en todos los aminoácidos excepto la glicina.
❓ Cuestionario de Preguntas Cortas
9. ¿Cuál es la excepción a la quiralidad del carbono alfa entre los aminoácidos proteicos y por qué?
✍️ Preguntas de Ensayo
Guía para responder: Detalle cómo modificaciones como la fosforilación o la glicosilación alteran la función de una proteína, creando una diversidad que no sería posible solo con los 20 aminoácidos base.
Guía para responder: Explique cómo las propiedades de los grupos R (polaridad, tamaño, carga) dictan el plegamiento de la proteína y la formación de sitios activos o de unión.
Guía para responder: Destaque que ambos comparten la estructura básica de aminoácido pero difieren en su rol; los no proteicos pueden ser intermediarios metabólicos, neurotransmisores, etc.
Guía para responder: Defina quiralidad (cuatro sustituyentes diferentes) y explique que la glicina, con dos H, no es quiral. Mencione que su flexibilidad es a menudo importante en las estructuras proteicas.
Guía para responder: Explique que la hidrólisis rompe los enlaces peptídicos, liberando los aminoácidos individuales. El análisis posterior permite identificar qué aminoácidos y en qué proporción componen la proteína.