Instrucciones
Usted tiene las siguientes opciones en este simulador para moléculas pequeñas tanto inorgánicas como orgánicas.
- En la parte superior, aparecen los botones 2D y 3D para que pueda observar el modelo en dos o tres dimensiones.
- A continuación se presenta el modelo en dos o tres dimensiones.
- "Search" puede ser utilizado para buscar alguna molécula, escribiendo el nombre en inglés, por ejemplo al escribir, sulphuric acid (ácido sulfúrico).
- Color de fondo, sirve seleccionar el color del fondo del modelo en tres dimensiones.
- Acercar +, acerca el modelo.
- Acercar -, aleja el modelo.
- Girar X, Y, Z, para girar el modelo en tres dimensiones en los ejes x, y, z.
- Alambres, varillas y pelotas y varillas, para cambiar el modelo en tres dimensiones en esas representaciones.
- Energía, aparce en la parte superior la energía de la molécula en kJ/mol o kcal/mol.
- Minmizar por MMFF94, normalmente las estructuras iniciales que se crean en los simuladores poseen energías mucho mayores a las que tendría un objeto real, por esta razón, se utilizan algoritmos para calcular las posiciones y fuerzas originales, con el objetivo de minimizarlas y que sean más realistas.
- Arrastrar Minimizar, usted puede arrastrar un átomo, soltarlo y entonces el sistema hace un cálculo de minimización de energía.
- Simetría, muestra los planos de simetría en la molécula.
- Editar, puede editar la molécula agragando o quitando átomos y enlaces.
- Superficie VDW, la superficie de van der Waals de una molécula es una representación abstracta o modelo de esa molécula, que ilustra dónde, en términos muy generales, podría haber una superficie para la molécula en función de los cortes duros de los radios de van der Waals para átomos individuales, y representa una superficie a través de la cual la molécula podría concebirse interactuando con otras moléculas.
- PEM es el mapa de potencial electrostático.
- Carga parcial calcula la carga parcial de cada átomo.
- Tetraedros, para el caso que exista alguna átomo tetraédrico.
- Dipolos enlaces, para ver el los dipolos de todos los enlaces.
- Dipolo molecular, para ver el momento dipolar resultante de toda la molécula.
- Hibridación sp, sp2 y sp3, para ver la hibridacion del átomo de carbono.
- Anillo aromático, muestra los anillos aromáticos.
- Heteroátomo, muestra los heteroátomos en heterociclos.
- C quiral (nomenclatura R/S) y E/Z para isomería geométrica en alquenos, los descriptores R/S permiten indicar en un compuesto orgánico la configuración (la disposición espacial de los sustituyentes) de un carbono o centro quiral, estereocentro o centro estereogénico, que es el caso de un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes. Se añade R o S entre paréntesis como prefijo delante del nombre de la molécula orgánica. En caso de ser más de uno el centro estereogénico, separados por coma se indica el descriptor R o S de cada uno, precedido del número o localizador que identifica su posición.
- Invertir R/S, para cambiar la quiralidad.
- Nomenclatura E/Z en Alquenos, el sistema tradicional para nombrar los isómeros geométricos de un alqueno, en el que los mismos grupos están dispuestos de manera diferente, es nombrarlos como cis o trans. Sin embargo, es fácil encontrar ejemplos donde el sistema cis-trans no se aplica fácilmente.
- N electrones, O electrones y S electrones, para ver los electrones libres del nitrógeno, oxígeno y azufre.
- C primario, C secundario, C terciario, C cuaternario, identifica la clasificación de los átomos de carbono.
- Dadores y aceptores de puentes de hidrógeno, señala los átomos que pueden dar o aceptar puentes de hidrógeno
- Botón 2D, cuando escoge el botón 2D, la aplicación tiene su propio menú y quedan inhabilitados todos los botones 3D.
Aminoácidos
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De todas las posibles reacciones de los ácidos carboxílicos y las aminas, la reacción de formación de amidas es la más importante de los aminoácidos. Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amídico. Por ejemplo, el grupo carboxilato de la glicina se combina con un grupo amino protonado de la serina para producir un dipéptido denominado glicilserina.
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo sigma adoptan una disposición triangular plana.
Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace sigma pueden formar orbitales híbridos p. Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano. El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido. Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas. Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los C-alfa tetraédricos (con hibridación sp3), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp2.
Un dipéptido, es un compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico; puesto que este enlace une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas, los bioquímicos frecuentemente lo denominan enlace peptídico. Si el grupo amino de la glicina se une al grupo carboxilato de la alanina se forma un dipéptido diferente, la .
Los dipéptidos son los primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos. Éstos, son compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados.
Si usted observa las fórmulas anteriores, verá que el primer aminoácido tiene un átomo de carbono del carboxilo unido al átomo de carbono del nitrógeno del segundo aminoácido; éste es el enlace peptídico. En el primer aminoácido permanece un grupo amonio libre y en el segundo grupo aminoácido permanece un grupo carboxilato libre. Por convención, el aminoácido con un grupo amonio libre siempre se escribe del lado izquierdo y se denomina aminoácido N-terminal. En forma similar, el aminoácido con el grupo carboxilato libre se escribe en el lado derecho y se denomina aminoácido C-terminal. La misma convención se utiliza para los demás péptidos y polipéptidos.
El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. La unión peptídica tiene polaridad, dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). Por lo tanto, en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre; es el N-término o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre; es el C-término o término carboxilo.: Convencionalmente, las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término, dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa, y así sucesivamente hasta llegar al C-término. Cuando están formando parte de un polipéptido, los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos. En este caso de ejemplo R1, R2 y R3.
Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: en primer lugar, vemos que el enlace peptídico -CO-NH- es una estructura plana. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace, estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo. Los dos carbonos alfa se sitúan en trans- respecto al enlace peptídico, siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones). El plano determinado por los dos carbonos alfa, el grupo -CO- y el grupo -NH-, es decir, seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico.
Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso, los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans- unas con otras. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido. Para apreciar este particular, veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos.
Si asumimos que existen 20 aminoácidos en la naturaleza, ¿cuántos dipéptidos diferentes pueden existir? Puesto que cualquier aminoácido se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos, existen 20 posibilidades diferentes en el extremo N-terminal y 20 posibilidades diferentes en el extremo C-terminal. Por lo tanto pueden existir 20 x 20 o sea 400 dipéptidos diferentes en la naturaleza. Hay 203 o sea 8000 posibles tripéptidos, y 204 o sea 160000 posibles tetrapéptidos.
Guía de Estudio
🔗 Guía de estudio: Péptidos 🔗
Esta guía de estudio se centra en los péptidos, las cadenas cortas de aminoácidos que son fundamentales en la bioquímica. Se detalla la formación y las propiedades únicas del enlace peptídico, incluyendo su rigidez y planaridad. Además, se explican las convenciones para nombrar péptidos (N-terminal y C-terminal) y la inmensa diversidad estructural que surge de la combinación de los 20 aminoácidos estándar.
❓ Prueba de comprensión
✍️ Preguntas de formato de ensayo
Guía para responder: Describa la reacción de condensación (deshidratación) entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, resultando en la formación de un enlace amida y la liberación de una molécula de agua.
Guía para responder: Discuta cómo la resonancia crea un carácter de doble enlace parcial, lo que restringe la rotación y crea un plano peptídico rígido. Explique que la flexibilidad de la cadena proviene de la rotación alrededor de los carbonos alfa.
Guía para responder: Argumente que esta convención proporciona una dirección única e inequívoca a la cadena peptídica, lo cual es crucial para interpretar la secuencia de aminoácidos y entender el proceso de síntesis de proteínas (que ocurre desde el N-terminal al C-terminal).
Guía para responder: Compare el número de enlaces peptídicos (uno vs. dos), el número de residuos, y las posibilidades conformacionales. Destaque que cada aminoácido añadido aumenta exponencialmente la complejidad estructural y funcional potencial.
Guía para responder: Utilice la fórmula NL (donde N es el número de tipos de aminoácidos y L es la longitud del péptido) para ilustrar el crecimiento combinatorio. Calcule y compare el número de dipéptidos (202) vs. tripéptidos (203) para demostrar el aumento exponencial.