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Diferentes formas de representación de las moléculas
- "Amino" es un esquema que asigna colores a los aminoácidos en función de sus propiedades químicas, p. ácido, básico, hidrofóbico o polar. Los colores son ASP, GLU, CYS, MET, LYS, ARG, SER, THR, PHE, TYR, ASN, GLN, GLY, LEU, VAL, ILE, ALA, TRP, HIS y PRO. Los ácidos nucleicos son de color caré claro en el esquema "amino".
- "Cadena" es un esquema que da un color diferente a cada cadena del archivo pdb.
- "Grupo" es un esquema que colorea las cadenas de proteínas de manera diferencial en la dirección amino-carboxi. Este esquema también colorea las cadenas de ácido nucleico de manera diferencial en la dirección 5 '> 3'.
- "Temperatura" es un esquema que colorea los átomos de acuerdo con sus temperaturas anisotrópicas, almacenadas como un valor beta en un archivo pdb. La temperatura anisotrópica indica la movilidad de un átomo o la incertidumbre de posición. Los segmentos más "móviles" y más cálidos son de color rojo, progresando a fragmentos azules más inmóviles.
- "Estructura" es un esquema de color muy útil porque colorea de manera diferencial la estructura secundaria de una proteína (hélices α y láminas β). Es mejor usar un comando de visualización que ilustre la estructura secundaria cuando se utiliza el esquema de colores de la estructura (por ejemplo, cintas, dibujos animados, esqueleto, trazas o hebras; consulte la sección Visualización).
Clasificación de los aminoácidos
- Ácidos: Asp, Glu
- No cíclicos
- Alifáticos: Ala, Gly, Ile, Leu, Val
- Aromáticos: His, Phe, Trp, Tyr
- Básicos: Arg, His, Lys
- Interiores: Ala, Leu, Val, Ile, Phe, Cys, Met, Trp
- Con carga: Asp, Glu, Arg, His, Lys
- Hidrofóbicos: Ala, Leu, Val, Ile, Pro, Phe, Met, Trp
- Polares: Cys, Gly, Ser, Thr, Lys, Asp, Asn, Glu, Arg, Gln, Tyr, His
- Pequeños: Ala, Gly, Ser
Metales
Grupos Prostéticos
Superficie y Cavidades
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Te damos la más cordial bienvenida a Guatequímica, en dónde nuestro propósito es brindarte las mejores herramientas computacionales para el aprendizaje de la química
De acuerdo a los métodos tradicionales de la enseñanza de la química, al profesor le podría ser suficiente el uso de pizarrón, marcador y eventualmente, un retroproyector, pero esto genera una enseñanza muy precaria por la dificultad de presentar situaciones de caracter tridimensional que son fundamentales para comprender tanto las propiedades físicas como químicas de las sustancias.
Ante esta situación, creemos que la utilización de recursos computacionales para poder observar modelos tridimensionales dejará una mayor profundización en los diferentes conceptos de la química. Dentro de estos recursos, utilizaremos fundamentalmente Jsmol, que es un proyecto de código abierto para la visualización e interactividad de diferentes estructuras químicas. Jsmol es utilizado en muchas disciplinas científicas y educativas que incluyen todas las ramas de la química, desde la química general a la inorgánica, orgánica, fisicoquímica y bioquímica. Se utiliza también en áreas interdisciplinares tales como la ciencia de materiales y la biofísica.
La utilización de recursos informáticos para examinar de forma interactiva modelos moleculares tridimensionales que equivale "casi a tener en la palma de la mano las moléculas", presenta una gran cantidad de ventajas para el estudio y la enseñanza de Química, Bioquímica, Biología Molecular y otras ciencias afines así como para la investigación. Jsmol es un programa escrito en Java, compatible con todos los sistemas operativos y navegadores de Internet, así como con otros programas de visualización molecular anteriores. Jmol destaca por ofrecer numerosas funcionalidades nuevas en la representación y análisis de estructuras, reconocer numerosos formatos moleculares y en particular, por su carácter de software libre y de código abierto que asegura su futura evolución y compatibilidad.
Aquí les presentamos una muestra de las capacidades de Jsmol asociado con Bootstrap que es todo el marco html5 de esta página. Se trata de una proteína que permite que las células respondan al oxígeno limitante. Es una proteína de aproximadamente 800 aminoácidos de longitud, con varios elementos funcionales. La estructura que se muestra aquí, digitalizada en archivos PDB que incluyen una pequeña porción de su región central, con residuos de hidroxiprolina que son claves en el proceso:
Complejo de un péptido de HIF-α (rosa, con prolina en rojo), pVHL (azul) y dos elonginas (verde). El recuadro muestra un primer plano de la prolina hidroxilada.
En el caso de biomóleculas extremadamente grandes, en donde Jsmol presenta limitaciones en cuanto velocidad de carga de los archivos, utilizaremos Mol* cuya velocidad permite la visualización de enormes estructuras en el navegador e incluso en dispositivos móviles, se logra gracias al uso de archivos CIF binarios, disponibles como archivos estáticos o entregados desde ModelServer y VolumeServer. Este formato comprimido, que proporciona solo los datos necesarios, garantiza una carga increíblemente rápida de los datos del modelo y del mapa de las entradas de PDB y EMDB. Además de su velocidad, Mol * tiene un potente motor de renderizado, que permite una visualización de alta calidad de estructuras moleculares en diversas representaciones. Un ejemplo de la utilización de Mol* lo vemos en el modelo computacional del virus del Zika, el cual está constituído por 1728 áminoácidos, 6 cadenas y con un peso molecular de 145,000 Daltons.
Modelo computacional del virus del Zica, archivo PDB 5ire
También presentamos la estructura de criomicroscopía electrónica y modelo atómico de la cápside del virus del herpes asociado al sarcoma de Kaposi que tiene un peso molecular total de 3,260,810 Daltons y 27,223 aminoácidos.
Modelo computacional del virus del Zica, archivo PDB 6b43
Las proteasas de coronavirus son objetivos atractivos para el diseño de medicamentos antivirales. En este mundo de viajes rápidos y fáciles, los virus emergentes se están convirtiendo cada vez más en un gran peligro para la salud mundial. Los coronavirus son un ejemplo notable. Formas particularmente virulentas han surgido de sus huéspedes animales naturales y representan una amenaza para las comunidades humanas. En 2003, el virus del SARS surgió en China de las poblaciones de murciélagos, pasando a las civetas y finalmente a los humanos. Diez años después, el virus MERS también emergió de los murciélagos, transfiriéndose en el Medio Oriente a camellos dromedarios y luego a humanos. Recientemente, otro coronavirus ha surgido en China a través de animales en un mercado vivo. La biología estructural nos está ayudando a comprender a estos peligrosos enemigos y, con suerte, nos ayudará a desarrollar nuevas formas de combatirlos.
La Organización Mundial de la Salud ha declarado que el brote de un nuevo coronavirus (2019-nCoV) es una emergencia de salud pública de preocupación internacional. El virus se une a las células huésped a través de su glucoproteína de espiga trimérica, lo que convierte a esta proteína en un objetivo clave para posibles terapias y diagnósticos. Wrapp y col. determinaron una estructura de resolución de 3.5 angstrom de la proteína de espiga trimérica 2019-nCoV mediante microscopía crioelectrónica. Utilizando ensayos biofísicos, los autores muestran que esta proteína se une al menos 10 veces más fuertemente que la proteína de espiga correspondiente del síndrome respiratorio agudo severo (SARS) - CoV a su receptor común de células huésped. También probaron tres anticuerpos que se unen a la proteína de espiga SARS-CoV pero no detectaron la unión a la proteína de espiga 2019-nCoV. Estos estudios proporcionan información valiosa para guiar el desarrollo de contramedidas médicas para 2019-nCoV.
Al los pocos días de haber obtenido el modelo 3D de la proteína espiga, se determinó también la estructura del complejo RBD-ACE2-B0AT1 que constittuye la unión del virus a la célula húesped.
Les presento un estudio computacional de COVID-19 con los últimos descubrimientos de la estructura del virus generador de la enfermedad y de la proteína receptora en la célula huésped: ... Hacer click aquí.
